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1、目录第一部分名校考研真题及详解第1篇生物大分子的结构与功能第1章蛋白质的结构与功能第2章核酸的结构与功能第3章酶第2篇物质代谢及其调节第4章糖代谢第5章脂类代谢第6章生物氧化第7章氨基酸代谢第8章核苷酸代谢第9章物质代谢的联系与调节第3篇基因信息的传递第10章DNA的生物合成第11章RNA的生物合成第12章蛋白质的生物合成第13章基因表达调控第14章基因重组与基因工程第4篇专题篇第15章细胞信息转导第16章血液的生物化学第17章肝的生物化学第18章维生素与无机物第19章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质第20章癌基因、抑癌基因与生长因子第21章常用分子生物学技术的原理及其应用第二部分章节题库及详解第
2、1篇生物大分子的结构与功能第1章蛋白质的结构与功能第2章核酸的结构与功能第3章酶第2篇物质代谢及其调节第4章糖代谢第5章脂类代谢第6章生物氧化第7章氨基酸代谢第8章核苷酸代谢第9章物质代谢的联系与调节第3篇基因信息的传递第10章DNA的生物合成第11章RNA的生物合成第12章蛋白质的生物合成第13章基因表达调控第14章基因重组与基因工程第4篇专题篇第15章细胞信息转导第16章血液的生物化学第17章肝的生物化学第18章维生素与无机物第19章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质第20章癌基因、抑癌基因与生长因子第21章常用分子生物学技术的原理及其应用第三部分模拟试题及详解查锡良生物化学(第7版)配套模拟试
3、题及详解(一)查锡良生物化学(第7版)配套模拟试题及详解(二)第一部分名校考研真题及详解第1篇生物大分子的结构与功能第1章蛋白质的结构与功能一、判断题1一级氨基酸就是必需氨基酸。()复旦大学2009研2蛋白质具有高级结构,而DNA和RNA没有高级结构。()中山大学2009研3所有的丝氨酸蛋白酶都具有相同的催化三元体,所以它们都属于同源蛋白。()南京大学2009研错误【答案】一级氨基酸是常见的20种氨基酸,而必需氨基酸是人体不能自身合成的,需要从食物中摄入的氨基酸,共有八种:赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。【解析】错误【答案】蛋白质具有高级结构,DNA和RNA
4、也有高级结构。【解析】错误【答案】同源蛋白是指在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。虽然所有的丝氨酸蛋白酶都具有相同的催化三元体,但是它们各自【解析】4用凝胶过滤柱(如Sephadex G-100)层析分离蛋白质时,总是相对分子质量最小的先于相对分子质量大的下来。()厦门大学2008研5在高尔基复合体中,新合成的蛋白质除去信号序列,被糖基化。()南开大学2010研6蛋白质的二级结构决定了其生物活性。()哈尔滨工业大学2008研7氨基酸与2,4-二硝基氟苯反应,首先被Edman用于鉴定多肽或可以在同一生物体内具有不同的作用。错误【答案】用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时,总是相对分子质量最大的先于
5、相对分子质量小的下来。由于小分子物质能进入凝胶颗粒内部,用洗脱缓冲液洗脱时流出的速度慢;而大分子物质却被排除在凝胶颗粒外部,进入凝胶颗粒间的缝隙,洗脱时流出的速度较快。所以在洗脱过程中就会按相对分子质量的不同而分离蛋白质。【解析】错误【答案】新合成的蛋白质除去信号序列,被糖基化,这个操作是在内质网中完成的。【解析】错误【答案】蛋白质的一级结构决定了其生物活性,不是二级结构。【解析】蛋白质的N端氨基酸。()山东大学2006研8蛋白质的结构域是介于三级结构和四级结构之间的一种结构层次,由氢键、盐键和疏水键维系其结构。()华东理工大学2006、2007研9蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用,
6、其一级结构和高级结构都被破坏,生理功能随之丧失的现象。()华南农业大学2009研10一个化合物如果能同茚三酮反应生成紫色,说明这个化合物是氨基酸,肽和蛋白质。()江南大学2008研错误【答案】氨基酸与2,4-二硝基氟苯反应,首先被Sanger用于鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。【解析】错误【答案】蛋白质的结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次,由氢键、盐键和疏水键维系其结构。【解析】错误【答案】蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,其高级结构被破坏了但是其一级结构不会被破坏。【解析】错误【答案】茚三酮除了能和氨基
7、酸,肽和蛋白质反应外,它亦能和氨【解析】11由于所有中性氨基酸的pI都很接近,因此在用阳离子交换剂分离时,实际是很难把它们分开的。()武汉大学2005研12蛋白质肽链的基本结构单位为L-氨基酸残基。()沈阳药科大学2006研13完全由非必需氨基酸组成的膳食,如果有充分的糖和脂肪同时给予,可以维持氮平衡。()浙江工业大学2006研二、填空题1在紫外有特征吸收峰的氨基酸有_、_、_等。以及其他氨基化合物反应生成紫色。错误【答案】在用阳离子交换剂分离时,根据氨基酸的pI采用不同pH的洗脱液,用某一洗脱液洗脱时,对应的氨基酸不带电,然后就被洗脱下来了,所以中性氨基酸用阳离子交换剂把它们分离。【解析】错
8、误【答案】蛋白质肽链的基本结构单位大多是L-氨基酸残基,但也有的是D-氨基酸残基。【解析】错误【答案】完全由必需氨基酸组成的膳食,如果有充分的糖和脂肪同时给予,可以维持氮平衡。【解析】复旦大学2008研2蛋白质折叠的推动力主要来自于非共价作用中的_。中山大学2009研3稳定蛋白质三维结构的作用力主要包括_,_,_和_。厦门大学2008研4蛋白质完成一个-螺旋需_个氨基酸残基,螺旋每上升一圈向上平移_nm,两个相邻氨基酸残基之间的轴心距为_nm。南开大学2009研5已知一种蛋白质的等电点为4.5,当蛋白质水溶液的pH为8.0时,该蛋白质应带_电荷,并_(能或不能)结合阳离子交换剂。北京师范大学2
9、009研6肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构_,但它们的氨基酸序列_;从而,非常不同的_可以规定非常相似的_。上海交通大学2006研苯丙氨酸(Phe);酪氨酸(Tyr);色氨酸(Trp)【答案】疏水相互作用【答案】氢键;范德华力;疏水作用;二硫键【答案】3.6;0.54;0.15【答案】负;不能【答案】7当氨基酸溶液的pHpI时,氨基酸以_离子形式存在;当pHpI时,氨基酸以_离子形式存在。哈尔滨工业大学2007研8蛋白质的超二级结构有3种基本组合式_、_、_。维持蛋白质二级结构的主要化学键是_。华南农业大学2009研9变性蛋白质同天然蛋白质的区别是_、_,不对称性增高以及其他物理化学常数发生改
10、变。蛋白质变性的实质是_。湖南大学2007研10测定蛋白质三维结构的主要方法包括_、_和电镜三维重构。中国科技大学2008研11胰岛素分子是由两条多肽链通过_连接而成。郑州大学2007研相似;差异很大;氨基酸序列;蛋白质三级结构【答案】兼性;负【答案】;氢键【答案】生物活性丧失;溶解度降低;蛋白质分子中的次级键被破坏,引起天然构象解体【答案】X-射线晶体衍射;核磁共振【答案】二硫键【答案】更多各类考试资料 v:344647 公众号:顺通考试资料 12在蛋白质颜色反应中,Tyr与米伦试剂反应呈_,与酚试剂反应呈_。天津大学2002研13柱层析分析法中的分子筛作用是小分子物质走在_,大分子物质走在
11、_。南京师范大学2008研14对紫外区光线有吸收的氨基酸残基是_、_、_。西北大学2004 研15_和_是相对分子质量小且含羟基的氨基酸,在一个肽链折叠的蛋白质中形成内部氢键。浙江工业大学2006研三、选择题1在pH9的天冬氨酸溶液里,下列哪一种结构占优势?( )南京大学2008研A羧基氨基酸都不解离 B只有-羧基解离C-羧基和-羧基都解离 D只有-羧基解离红色;蓝色【答案】颗粒内径中;颗粒间隙中【答案】酪氨酸;苯丙氨酸;色氨酸【答案】Ser;Thr【答案】2在蛋白质结构分析中常以二硫键进行拆行,下列哪一试剂用于防止二硫键的再形成?( )。南开大学2009研A过甲酸 B碘乙酸 C巯基乙醇 D二
12、硫苏糖醇3在蛋白质一级结构分析中,测定肽片断氨基酸序列的最佳方法是( )。四川大学2007研ASanger试剂法 BEdman降解法 CddNTP法 D蛋白酶法4下列关于抗体分子的叙述哪项是错误误的?()郑州大学2007研A轻链的N-末端二分之一及重链的N-末端四分之一是可变区B重链的恒定区在同一类免疫球重击中是相同的C【答案】B【答案】B【答案】C抗原结合部位位于轻链的N-末端可变区D经木瓜蛋白酶消化可将其轻链和重链分开5下面是关于寡聚体蛋白(或寡聚体酶)有关叙述,除()外都是正确的。武汉大学2005研A亚基呈非旋转对称关系B汇集酶的活性部位C增大遗传上的经济性和有效性 D亚基的结合有利于增
13、高蛋白质的稳定性6应用SDS-聚丙酰胺凝胶电泳测定具有四级结构蛋白质时,所测得的分子质量应为()。南京师范大学2008研A蛋白质分子量B蛋白质亚基分子量C蛋白质结构域分子量D蛋白质相对应的DNA分子量7胰蛋白酶对肽链的水解位点是()。沈阳药科大学2006研A谷氨酸残基的羧基所形成的肽键D【答案】A【答案】B【答案】B赖氨酸残基的羧基所形成的肽键C谷氨酸残基的氨基所形成的肽键D赖氨酸残基的氨基所形成的肽键8关于蛋白质的折叠片的叙述正确的是( )。中国农业大学2010研A氢键平行于多肽链走向B肽链氨基与羧基参与氢键形成C与R基位于折叠片同侧D氨基酸残基亲水9具有四级结构的蛋白质特征是( )。华东理
14、工大学2007研A分子中必定含有辅基B在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成C每条多肽链都具有独立的生物学活性D依赖肽键维系四级结构的稳定性E由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成B【答案】B【答案】E【答案】10利用流动相中的离子能与固定相进行可逆的交换性质来分离大分子化合物的方法是()。湖南大学2007研A凝胶层析法B吸附层析法C分配层析法D亲和层析法E离子交换层析法11下列哪种氨基酸不属于必需氨基酸?()中国药科大学2006研A苏氨酸B苯丙氨酸C组氨酸D蛋氨酸E赖氨酸12分离含有二硫键的肽段可以用()。西北大学2004研ASDS-PAGE电泳B对角线电泳E
15、【答案】C【答案】C琼脂糖电泳DWestern BlottingE上述技术都不可以13以下哪个是正确的?( )浙江大学2009研A氨基酸能作为质子的供体和受体B酸性越强,Ka值越高C酸性越强,pH越小D氨基酸是两性的E均正确四、名词解释1.Isoelectric point郑州大学2007研答:等电点(pI),在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,所带净电荷为零,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变,当两性离子正负电荷数值相等时,溶液的pH值即其等电点;当外界溶液的pH大于两性离子的pI值,两性离子释放质子带负电;当外
16、界溶液的pH小于两性离子的pI值,两性离子质子化带正电。B【答案】E【答案】2两性电解质复旦大学2008研答:两性电解质就是既能当酸又能当碱用的电解质。两性电解质通常为两性元素的氧化物的水合物、氨基酸等。它们在溶液中存在着两性离解平衡,既能离解出H离子又能离解出OH离子或者和H离子结合,既能与酸,也能与碱起反应而被中和。3必需氨基酸山东大学2005研答:必需氨基酸(essential amino acid)是人体(或其他脊椎动物)必不可少,而机体内又不能合成的,必须从食物中补充的氨基酸,称必需氨基酸。对成人来讲必需氨基酸共有八种:赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨
17、酸。如果饮食中经常缺少上述氨基酸,可影响健康。它对婴儿的成长起着重要的作用。对婴儿来说,组氨酸也是必需氨基酸。4透析法与超滤法北京师范大学2009研答:(1)透析法是利用小分子物质在溶液中可通过半透膜,而大分子物质不能通过半透膜的性质,达到分离的方法。透析只需要使用专用的半透膜即可完成。透析的动力是扩散压,扩散压是由横跨膜两边的浓度梯度形成的。(2)超滤法是一种根据溶液中分子的大小和形态,在埃(108厘米)数量级选择性过滤的技术。这种方法,在一定的压力下(外源N2压或真空泵压),使溶剂和较小分子的溶质能通过一定孔径的薄膜,大分子的溶质则不能透过,从而可以使高分子物质脱盐、脱水和浓缩;在一定的条
18、件下,还可以起到分离和纯化的作用。从另一角度来看,超滤也可以认为具有溶液相的分子筛作用,根据所用超滤膜的型号不同,可以在分子量500100,000内迸行筛分。5变构效应四川大学2007研答:变构效应又称为别构效应,某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。6蛋白质变性哈尔滨工业大学2007研答:天然蛋白质因受物理的或化学因素的影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但并不导致蛋白质一级结构的破坏,这种现象称蛋白质变性。7超二级结构华中师范大学2010研答
19、:超二级结构是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式:螺旋组合();折叠组合()和螺旋折叠组合(),其中以组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位,是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次,故称超二级结构。8肽键(peptide bond)中国科技大学2009研答:肽键是一个氨基酸分子的-羧基和另一个氨基酸分子的-氨基发生酰化反应,脱去一分子水形成的酰胺键。9肽图(peptide map)中国药科大学2006研答:肽图是肽的指纹图谱。肽部分水解后,做单向纸层析,再做第二
20、相纸电泳而得到的图谱。10盐析陕西师范大学2005研答:当盐离子浓度足够高时,很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来,这种现象称为盐析。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入使水的活度降低,原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水,蛋白质的水化层被破坏,因而被沉淀出来。盐析法沉淀出来的蛋白质一般不变性,且不同的蛋白质可以用不同浓度的盐沉淀出来,称作分段盐析。盐析法是对蛋白质进行粗分离的常用方法。11蛋白质的复性沈阳药科大学2006研答:发生可逆变性的蛋白质在一定条件下,无活性的构象重新恢复为有活性的天然空间构象,称为蛋白质的复性。12.Sanger反应西北大学2004研答:在弱碱性溶液中,
21、氨基酸的-氨基容易与2,4-二硝基氟苯作用,生成稳定的黄色化合物2,4-二硝基苯氨基酸。由于Sanger在研究蛋白质一级结构时,广泛使用了这一反应,因而被称作Sanger反应。13凝胶电泳/SDS-PAGE浙江工业大学2006研答:凝胶电泳是以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。SDS-PAGE即为SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,通常用于蛋白质分子量的测定,SDS即十二烷基硫酸钠,是一种变性剂,统一蛋白形状和表面电荷,泳动速率只跟分子质量有关。14蛋白质的一级结构东北师范大学2008研答:蛋白质分子多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。各种蛋白质中氨基酸排列顺序是
22、由该生物遗传信息决定的,一级结构是蛋白质分子的基本结构,它是决定蛋白质空间构象的基础,而蛋白质的空间构象则是实现其生物学功能的基础。五、问答题1假定某蛋白相对分子质量为180KDa,其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的。请分析是否有可能的简单的合理方法加以鉴别?中山大学2009研答:可以用Sanger反应或Edman反应对蛋白质的N末端氨基酸进行测定。Sanger反应中,FDNB可以与肽链N末端氨基酸的-氨基反应生成黄色的DNP-氨基酸。经Sanger反应若该蛋白的一级结构是直链式的,则可产生黄色的反应;若该蛋白是闭环式的,由于N末端没有-氨基,则不能出现黄色的反应。而Edman反应中,肽
23、链N末端氨基酸的-氨基可与苯异硫氰酸酯反应生成PTH-氨基酸,用三氟乙酸处理释放出PTH-氨基酸,再用有机溶剂萃取出来,通过色谱分析可以鉴定出PTH-氨基酸。经Edman反应后,若能测出N末端氨基酸,则该蛋白为直链式;若测不出,则该蛋白为闭环式。另外,理论上讲,如果知道序列,可以找一种合适的蛋白酶切断某一位点,再进行电泳,若该蛋白是闭环式,则电泳结果只产生一条带,且大小不变;若是直链式,则会产生两条带,分子量加起来正好180KDa。2试写出下列生化名词缩写的中文名称以及它们在生物化学中的应用。(1)HPLC (2)FPLC (3)SDS-PAGE (4)ELISA (5)RT-PCR(6)HI
24、C (7)IEF。南京大学2008 研答:如表1-1所示:表1-1缩写中文名称缩写应用HPLC高效液相层折氨基酸、多肽和蛋白质等的分离纯化FPLC快速蛋白质液相层析蛋白质、多肽及多核苷酸的分离纯化SDS-PAGESDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量ELISA酶联免疫吸附测定测定抗原或抗体RT-PCR逆转录-聚合酶链反应扩增cDNAHIC疏水层析利用蛋白质表面的非极性基团和介质上的非极性基团间的疏水作用来分离纯化蛋白质IEF等电聚焦测定蛋白质的等电点3某一蛋白纯化后,凝胶过滤层析显示其分子量为300000。若在6mol/L盐酸胍存在条件下对该蛋白进行凝胶过滤层析,只获得一分子量为5
25、0000的蛋白峰。当6mol/L盐酸胍和10mmol/L-巯基乙醇同时存在时,凝胶过滤层析结果显示分子量为17000和33000的两个蛋白峰。请分析该蛋白的结构。南开大学2008研答:该蛋白是由6个单体组成的多聚体,每个单体又由两个亚基靠二硫键连接起来。4有一个五肽,加酸水解得Leu、Ala、Tyr利Lys;用羧肽酶水解得酪氨酸;用胰蛋白酶水解得三组分:(1)Lys、Tyr;(2)Tyr;(3)Lys、Leu、Ala;用丹磺酰氯处理,再用酸水解得赖氨酸的荧光衍生物。试说明此肽的氨基酸序列。北京师范大学2005研答:(1)加酸水解得Leu、Tyr、Lys、Ala,说明此五肽由Leu、Tyr、Ly
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